domingo, 17 de abril de 2016

CITOESQUELETO

  El citoesqueleto consiste en una red de filamentos de proteínas que se extienden por el citoplasma de todas las células eucariotas. El citoesqueleto proporciona un andamiaje celular que da la forma a la célula y organiza todo el citoplasma. Además es el responsable de los movimientos de la célula y de los movimientos de los diferentes orgánulos. Es una estructura dinámica que está cambiando continuamente dentro de la célula.

    Se compone de:

-          Filamentos de actina o microfilamentos.
-          Microtúbulos.
-          Filamentos intermedios.

FILAMENTOS DE ACTINA

     Están constituidos por actina que es una proteína de gran importancia biológica tanto cuantitativamente como cualitativamente. Representa entre el 5-10% de todas las proteínas de la célula y en células musculares representa el 20% del total.

    Muchas de las funciones celulares están relacionadas.

    Aparecen en diversas formas, sólo van a ser visibles al microscopio en forma de actina polimerizada. A microscopía electrónica en cuanto a su ultraestructura se observa la actina en forma de filamentos, filamentos de un diámetro aproximado de entre 6-8 nm y en cuanto a su longitud es variable porque están cambiando constantemente.

    No suelen aparecer asilados, sino que suelen aparecer agrupados formando haces de filamentos de actina o también formando redes. Son muy abundantes por debajo de la membrana plasmática. También se encuentran en las microvellosidades, zonulas adherentes y contactos focales.

    La actina se aisló en 1942 a partir de células musculares. En un principio se pensaba que sólo aparecen en las células musculares pero luego se comprobó que aparecen en todas las células eucariotas. Se han descrito 6 tipos de actina en los mamíferos, 4 apareciendo en células musculares y los otros 2 tipos en células no musculares. .

    Las moléculas aisladas de actina son proteínas globulares constituidas por un monómero que es el que se conoce con el nombre de actina G (actina globular). Cada uno de éstos monómeros tiene un sitio de unión al ATP o al ADP. Aproximadamente el 50% de la actina de la célula se encuentra en forma globular. Esos monómeros de actina G polimerizan para formar los filamentos de actina F (actina fibrilar). Cada filamento de actina F está constituido por dos hebras de actina G que se enrollan en hélice. Todas están enrolladas en las misma dirección y tienen un extremo más (+) y un extremo menos (-), esa polaridad es importante para el ensamblaje de actina.

    Dinámica de la actina: la polimerización de la actina sigue un proceso en dos fases:

-          Nucleación: es la formación de un pequeño agregado constituido por tres molécula de actina G.

-          Crecimiento: se van añadiendo monómeros a ambos extremos, pero en un extremo los monómeros se unen a más velocidad (extremo +) que por el otro. Un extremo crece entre 5-10 veces más rápido que el otro extremo (extremo -). 

De esa manera se forman los filamentos de actina. Los monómeros de actina G unidos al ATP son los que se unen con mayor afinidad al extremo del filamentos (bien al extremo + ó -). Libres en el citoplasma monómeros de actina-G con ATP. En el momento en que se une el filamento, el ATP se hidroliza y pasa a ADP. Los que llevan el ATP unido polimerizan más rápido que los que llevan ADP. Se puedne unir a los dos extremos del filamento. Cuando es necesario, ese filamento puede despolimerizarse, acortándose el filamento. Existe un equilibrio dentro de la célula entre la actina G y la actina F dependiendo de la concentración de monómeros libres en el citoplasma. Lo que se pierden son unidades de actina G con ADP, se denomina “intercambio rotatorio”. 

En este proceso intervienen proteínas que de alguna manera pueden estabilizar o desestabilizar al filamento y existen drogas que ayudan al ensamblaje o desembalaje (Ej. Citocalasina: cuando se une al extremo + del filamento bloquea su polimerización; faloidina: se une a los filamentos de actina e inhibe su despolimerización).

 Proteínas de unión a la actina:

    1 – Proteínas estructurales:

-          Formadores de haces.
-          Formadores de redes.

    2 – Proteínas reguladoras:

-          No motoras.
-          Motoras.

    Proteínas estructurales formadoras de haces:

-          -actinina: se dispone entre los filamentos de actina, une unos filamentos de actina a otros filamentos de actina para formar haces que quedan paralelos entre sí con un espacio de aproximadamente 40 nm y que permite a las proteínas reguladoras unirse a los filamentos de actina.

-          Fimbrina: une también filamentos de actina para formar haces paralelos. El espacio que queda es de aproximadamente 14 nm. Aparece en los filamentos de actina de las microvellosidades.

-          Villina: también aparece formando los haces de filamentos de actina. Se encuentra en las microvellosidades del epitelio intestinal.

    Proteínas estructurales formadoras de redes:

-          Filamina: es un dímero en forma de horquilla, cada extremo de la horquilla se une a los extremos de actina. Formándose una red de filamentos de actina, una malla. Esa red es muy abundante por debajo de la membrana plasmática de las células (corteza celular), funciona como soporte estructural de la superficie de la célula.

-          Distrofina: se une a los filamentos de actina y a una proteína de la membrana de las células musculares. Síndrome de Duchene, síndrome de Becker.

    Proteínas estructurales formadoras de fibras de estrés:  fijan las fibras de estrés a la membrana plasmática y es lo que sucede en los contactos focales como un andamiaje particular. Hay filamentos de actina que normalmente forman haces, esas fibras de actina se unen a las proteínas de la membrana plasmática a través de la vinculina y de la talina, en esos puntos hay un gran número de filamentos de actina formando haces que es lo que se denominan fibras de estrés, en el caso de los contactos focales y proporcionan gran resistencia a los contactos focales y es lo denominados fibra de estrés.

    Proteínas reguladoras no motoras:

1.        Proteínas secuestradoras de monómeros de actina:

-          Cofilina: es una proteína que se une a los monómeros de actina principalmente a los unidos a ADP. Aumenta la velocidad de disociación de los monómeros de actina. Interviene en la despolimerización de la actina.

-          Profilina: hace que se suelte la cofilina y que se produzca el intercambio de ADP por ATP en el monómero de actina. Interviene en la polimerización de la actina. Las profilinas que se encuentran en las células son las responsables de muchos tipos de alergia.

-          Timosina: se une a los monómeros de actina e inhibe su polimerización, impide que se forme el polímero de actina.

2.        Proteínas de coronación, de encapuchamiento o bloqueadoras de filamentos de actina:
-          Cap Z: aparecen en las células musculares asociadas a la estructura que forman los filamentos de actina y miosina denominada sarcómera. Bloquea la despolimerización de los filamentos de actina.

3.        Proteínas de fragmentación que se unen a los filamentos de actina y los rompen. Hacen que se acorten y en muchas ocasiones se pueden formar diferentes ramas.

-          Cofilina
-          Villina
-          Arp 2/3: forma ramas en los filamentos de actina.

    Proteínas reguladoras motoras.

   - Miosina: la proteínas principal reguladora de la unión de actina puede desplazarse a través del filamento de actina o permite el deslizamiento de un filamento de actina sobre otro. Se necesita ATP. Se han descrito hasta 14 tipos distintos de miosina (miosina I, miosina II, etc). La que más se conoce es filamentos de actina y miosina denominada sarcómera. Bloquea la despolimerización de los filamentos de actina.

3.        Proteínas de fragmentación que se unen a los filamentos de actina y los rompen. Hacen que se acorten y en muchas ocasiones se pueden formar diferentes ramas.

-          Cofilina
-          Villina
-          Arp 2/3: forma ramas en los filamentos de actina.

    Proteínas reguladoras motoras.

   - Miosina: la proteínas principal reguladora de la unión de actina puede desplazarse a través del filamento de actina o permite el deslizamiento de un filamento de actina sobre otro. Se necesita ATP. Se han descrito hasta 14 tipos distintos de miosina (miosina I, miosina II, etc). La que más se conoce es la miosina II (convencional) que aparece en las células musculares; los otros tipos de miosina se denominan no convencionales.




   Miosina II: la molécula de miosina II está constituida por 6 cadenas, 4 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas. Las 2 cadenas pesadas tiene la forma de un “palo de golf”. Tienen la cabeza más gruesa y una cola enrollada. Por la cabeza globular se une a los filamentos de actina y en esa zona se unen las 4 cadenas ligeras. Estas cadenas pesadas tienen 2 partes, la zona de la cabeza se denomina meromiosina pesada y la zona de las colas que se denomina meromiosina ligera. Estas moléculas de miosina se asocian entre sí para formar los filamentos de miosina y se asocian por la región de las colas pero guardando un cierto grado de desplazamiento de unas cabezas sobre las otras. Se unen al filamento de la cabeza, la zona de la cabeza con respecto a la otra tiene cierto grado de giro y desplaza los filamentos de actina.




    Miosina I: es más pequeña y también tiene una región de cabeza y una cola. En este caso la región de las colas es más corta. Por la región de la cabeza se une al filamento de actina y por la cola a otro orgánulos y va a hacer que se desplace dicho orgánulo.

    Funciones de la actina:

-          En las células musculares intervienen en la contracción muscular, constituyendo las sarcómeras.
-          Son el soporte mecánico de varias estructuras (de las microvellosidades; estereocilios; pseudópodos, filopodios y lamelipodios, estos tres son expansiones del citoplasma de la célula que aparecen en algunos tipos celulares, los pseudópodos intervienen en procesos de fagocitosis y los filopodios y lamelipodios en procesos de movimiento celular, para desplazara la célula; micropúas).

-          Interviene en le proceso de citocinésis. Los filamentos de actina forman un anillo contráctil para dividir el citoplasma en dos.

-          Intervienen en el sistema de anclaje de las células (en los contactos focales y en las zonulas adherentes).

-          Intervienen en la morfogénesis de las células, durante el desarrollo embrionario las células se modifican. Los filamentos de actina son los responsables de cambios en la forma de las células.

-          La actina aparece en algunos espermatozoides de algunas especies (no en el caso humano). La actina polimeriza cuando se va a producir la fecundación para cambiar la forma del espermatozoide.

-          Es la responsable de los movimientos ameboides o de arrastre celular. En la célula la zona periférica de la célula donde se encuentra la actina polimerizada se denomina ectoplasma y la zona central donde se encuentra la actina despolimerizada se denomina endoplasma. Por un estímulo, una región de la corteza celular los filamentos de actina se pueden despolimerizar, al despolimerizarse los filamentos en una región celular todo el citoplasma se puede desplazar hacia esa región. Cuando la célula se mueve por movimiento ameboide se despolimeriza una región y el citoplasma se desplaza por esa región, en el extremo opuesto se produce una retacción del extremo posterior, con lo cual la célula va como “raptando” por el sustrato.

FILAMENTOS INTERMEDIOS

Tienen un diámetro mayor que el diámetro de los filamentos de actina. Su diámetro esta entre 8-10 nm.

Aparecen solos como filas o bien formando haces. Son de naturaleza homogenia y son muy estables. No necesitan ni ATP ni GTP para polimerizar. Están presentes en todas las células eucariotas.

En cuanto a su composición química la naturaleza proteica de los filamentos intermedios es muy variable, todos tienen una estructura básica común. Partiendo de esa estructura básica común de cada proteína, esas moléculas proteicas van a ir polimerizando para constituir los filamentos intermedios.

La estructura básica tiene un eje central en -hélice con dos extremos, uno es la cabeza (que posee el grupo N-terminal) y otro es la cola (que posee el grupo C-terminal) que es un monómero de la proteína. Varía el tamaño y la estructura de las colas y de las cabezas de una proteína a otra. Estos monómeros van a polimerizar para constituir los filamentos.

Dos monómeros se asocian de forma paralela para constituir un dímero y se asocian de forma paralela. Dos dímeros se unen de forma antiparalela para constituir un tetrámero y además normalmente guardan cierto desfase. La unión de tetrámeros de forma lineal da un protofilamento. Los protofilamentos tienen entre 2-3 nm de diámetro. La asociación de dos protofilamentos de forma paralela da una protofibrilla con un diámetro de entre 4-5 nm y la asociación de 4 protofibrillas da el filamento intermedio con un diámetro de entre 8-10 nm.

    Tipos de proteínas que forman parte de los filamentos intermedios: se han descrito hasta 50 proteínas que forman parte de los filamentos intermedios y se han agrupado en 6 clases en relación con la similitud entre sus frecuencias de aminoácidos.

-          Tipo I.

a)        Queratinas ácidas: aparecen en las células epiteliales.

-          Tipo II:

a)        Queratinas básicas y neutras: también aparecen en células epiteliales. Hay más de 20 tipos distintos.

-          Tipo III:

a)        Vimentina: aparece en fibroblastos, glóbulos blancos y células en desarrollo.
b)        Desmina: aparece en células musculares en la línea Z en los límites de la sarcómera.
c)        GFAP (proteína glial fibrilar ácida): aparece en los astrositos, en células de Scwann  que forman la mielina de los axones.
d)        Periferina: aparece en neuronas del sistema nervioso periférico.
e)        Plasticina: aparecen en células de le vía visual en regeneración.

-          Tipo IV:

a)        Neurofilamentos: en neuronas del sistema nervioso central. Tipos L, M, H, etc.
b)        -internexina: en neuronas durante el desarrollo.
c)        Gefiltina: también aparecen en la vía visual en regeneración.

-          Tipo V:

a)        Laminas : aparecen dentro del núcleo. Se incluyen las proteínas que forman parte de la lámina nuclear. Tipos A, B, C, etc.

-          Tipo VI:

a)        Nestina: durante el desarrollo en células musculares y en células nerviosas.
b)        Filensina: durante la diferenciación del cristalino en los vertebrados.

También se pueden unir otras proteínas a los filamentos intermedios:

-          A la queratina se une la filagrina.
-          A la desmina se une la plectina.

Los filamentos intermedios son estables pero también pueden polimerizarse y despolimerizarse (que normalmente se produce por fosforilación de proteínas de filamentos intermedios) y si se desfosforila se vuelven a polimerizarse los filamentos intermedios.

Es lo que sucede por ejemplo en las láminas nucleares durante la mitosis en la división de las células.

    Funciones de los filamentos intermedios:

-          La función principal es proporcionar una estabilidad mecánica a la célula. Los filamentos intermedios se fijan por ejemplo a la envuelta nuclear y hacen que el núcleo se mantenga en una posición determinada; también sucede con otros orgánulos y los filamentos intermedios hacen que se mantengan en una posición determinada dentro de la célula.

-          Forman parte del sistema de anclaje a las células.

-          Integración de todo el citoesqueleto de la célula. Los filamentos intermedios pueden mantenerse unidos a filamentos de actina a través de otras proteínas como por ejemplo la plectina.

-          Se necesitan fundamentalmente en aquellas células que están sometidas a gran variedad de tensiones mecánicos (Ej. Células de la piel).

    Patologías relacionadas con los filamentos intermedios: debidas a mutaciones en la secuencia que codifica para la proteína que forman los filamentos intermedios.
-          Queratinas: dermatitis.
-          Neurofilamentos: esclerosis lateral amiotrófica / atrofia muscular espinal infantil.
-          Desmina: cardiomiopatías congénitas.
-          Vimentina: formación de cataratas.
-          Plectina: epidermolisis ampollosa más distrofia muscular.

MICROTÚBULOS

   ® Estructuras que componen el citoesqueleto que tienen un diámetro aproximado de 25 nm. Son cilindros huecos. Son estructuras muy dinámicas, similares a lo que sucede con los filamentos de actina, están continuamente ensamblándose y desensamblándose. Intervienen en diferentes tipo de movimientos celulares.

Intervienen en el transporte de orgánulos dentro de la célula.

Intervienen en la separación de los cromosomas durante la división celular.

   ® Se componen de un único tipo de proteína que es la tubulina.

Esa tubulina es un dímero formado por dos subunidades, la alfa tubulina y la beta tubulina. También están la gamma tubulina pero aparece en los centros organizadores de microtúbulos. Esas moléculas de tubulina polimerizan para constituir un microtúbulo.

   ® Se van uniendo los dímeros de tubulina uno a continuación de otro, la cabeza con la cola. La unión de / tubulina constituye un protofilamento. La unión de 13 protofilamentos constituye un microtúbulo hueco. Las proteínas de los protofilamentos se unen guardando un cierto desfase con respecto al que tiene el de al lado. Esos 13 protofilamentos forman un cilindro hueco y ese espacio hueco es de alrededor de 14 nm. En el microtúbulo se tiene un extremo más y un extremo menos. Crecerá el microtúbulo más rápido por el extremo más. Tanto la alfa tubulina como la beta tubulina se unen a GTP y ese GTP hidroliza a GDP, pero sólo el de la beta tubulina. Cuando las dos subunidades están unidas al GTP esos dímeros se unen al microtúbulo, una vez unido el GTP de la subunidad beta se hidroliza a GDP y en esa forma tiene menor afinidad por el microtúbulo y se suelta. 

Existe un equilibrio entre la cantidad de tubulina libre y la cantidad de tubulina asociada a los microtúbulos y es lo que da lugar a que el microtúbulo se acorte o se alargue.  El extremo que lleva unido más moléculas de GTP se alagar, en cambio el extremo con menos molécula de GTP unidas se acorta.

   ® El proceso de alargamiento y acortamiento puede estar influenciado por diversas drogas entre las que se encuentran la colchicina y la colcemida que estabilizan a los microtúbulos, inhiben la polimerización del microtúbulo, inhiben la división de las células. Otras drogas utilizadas para el tratamiento del cáncer como son la vincristina o la vimblastina que ambas se emplean en quimioterapia o el taxol que inhiben la división de las células al actuar sobre los microtúbulos.

   ® Dentro de las células esos microtúbulos se organizan alrededor de un centro organizador de microtúbulos que es el centrosoma. Se organiza con el extremo menos cerca del centrosoma y el extremo más alejado del centrosoma estableciéndose una polaridad celular.

Crecerá el microtúbulo más rápido por el extremo más. Tanto la alfa tubulina como la beta tubulina se unen a GTP y ese GTP hidroliza a GDP, pero sólo el de la beta tubulina. Cuando las dos subunidades están unidas al GTP esos dímeros se unen al microtúbulo, una vez unido el GTP de la subunidad beta se hidroliza a GDP y en esa forma tiene menor afinidad por el microtúbulo y se suelta. Existe un equilibrio entre la cantidad de tubulina libre y la cantidad de tubulina asociada a los microtúbulos y es lo que da lugar a que el microtúbulo se acorte o se alargue.  El extremo que lleva unido más moléculas de GTP se alagar, en cambio el extremo con menos molécula de GTP unidas se acorta.

   ® El proceso de alargamiento y acortamiento puede estar influenciado por diversas drogas entre las que se encuentran la colchicina y la colcemida que estabilizan a los microtúbulos, inhiben la polimerización del microtúbulo, inhiben la división de las células. Otras drogas utilizadas para el tratamiento del cáncer como son la vincristina o la vimblastina que ambas se emplean en quimioterapia o el taxol que inhiben la división de las células al actuar sobre los microtúbulos.

   ® Dentro de las células esos microtúbulos se organizan alrededor de un centro organizador de microtúbulos que es el centrosoma. Se organiza con el extremo menos cerca del centrosoma y el extremo más alejado del centrosoma estableciéndose una polaridad celular.

   ® El centrosoma está constituido por dos centríolos dispuestos uno perpendicularmente al otro, ese par de centríolos es lo que se denomina diplosoma. Alrededor de los centríolos se dispone un material pericentriolar donde, entre otras proteínas se ha encontrado la gamma tubulina. No se sabe aún muy bien cómo se organizan los microtúbulos alrededor del centrosoma. Lo que parece es que los centríolos no son responsables de la organización de los microtúbulos sino que parece que a partir de ese material pericentriolar parten los extremos menos de los microtúbulos.

   ® Proteínas acopladas a los microtúbulos:

-          Proteínas estructurales que estabilizan a los microtúbulos:

a)        MAP (proteínas asociadas a los microtúbulos). Según el tipo celular se encuentra un tipo u otro tipo distinto. Su distribución es distinta de un tipo celular a otro. Estabilizan a los microtúbulos. Tanto la MAP 1 como la MAP 2 se encuentran en neuronas y también hay otra proteína asociada a los microtúbulos que es la proteína tau que es la responsable de la enfermedad de Alzheimer. También existe la MAP 3. La MAP 4 se encuentra en todas las células excepto en las neuronas. Las proteínas MAP están reguladas y controladas por procesos de fosforilación y desfosforilacion de tal manera que pueden estabilizar o no a los microtúbulos.

-          Proteínas motoras: intervienen en el movimiento. Se asocian a los microtúbulos e intervienen en el movimiento de orgánulos celulares. Tienen una estructura bastante parecida.

a)        La familia dineina: poseen un dominio de cabeza y una base. Por el dominio de cabeza se une al microtúbulo y por la base se une a otros orgánulos (Ej. Vesículas). Se mueven a lo largo del microtúbulo del extremo más al extremo menos.

b)        La familia quinesina: tienen dominio de cabeza y una base o cola. Por el dominio de cabeza se unen al microtúbulo y por la base o cola se unen a otros orgánulos. Se desplaza a lo largo del microtúbulo del extremo menos al extremo más. Se han descrito algunas quinesinas que se desplazan del extremo m´nas el extremo menos.

   ® Funciones de los microtúbulos:

-          Su principal función es intervenir en la división celular ya que son los responsables de la división de los cromosomas.

-          En células en interfase son los responsables de establecer una polaridad dentro de la célula. Debe haber una unión de los microtúbulos a otros orgánulos del citoplasma (Ej. Relación con el RE, aparato de Golgi para mantener a esos orgánulos en una posición determinada) En las neuronas, en el axón todos los microtúbulos se disponen con el extremo menos hacia el cuerpo celular y el extremo más hacia el axón y en las dendritas se disponen en ambas direcciones. En el axón siempre se encuentra la proteína tau mientras que en las dendritas se encuentra la proteína MAP 2.

-          Intervienen en el transporte de vesículas a lo largo del citoplasma que lo hacen mediante la unión a las proteínas motoras (dineina y quinesina). La proteína motora se desplaza a lo largo del microtúbulo quedando unido el orgánulo a dichas proteínas y desplazándose sobre los microtúbulos.

-          Hay microtúbulos lábiles que son los que forman parte del citoesqueleto de la célula junto con los microfilamentos y los filamentos intermedios. También existen microtúbulos estables que forman estructuras estables dentro de la célula y forman parte de los centriolos y de los cilios y flagelos.

CENTRIOLOS

   ® Son cilindros huecos delimitados por tripletes de microtúbulos. Hay 9 grupos de 3 microtúbulos y tienen una estructura de 9x3 + 0. Se unen 3 microtúbulos (A, B y C), el microtúbulo A completo pero el B y el C comparten microtúbulos con el adyacente, son incompletos.

   ® Esos tripletes de microtúbulos además de contener alfa y beta tubulina también contienen de gamma tubulina.

   ® Del centríolo parten las fibras transversales de una proteína que es la centrina y parece que sirven para unir un centríolo a otro. En uno de los extremos del centríolo se asocian otras estructuras denominadas satélites y apéndices que sirven para la unión del centríolo al material pericentriolar. Además hay proteínas de unión de unos tripletes con otros.

CILIOS Y FLAGELOS

   ® Tienen una estructura similar a los centriolos. La diferencia es que en el caso de los cilios, cuando una célula posee cilios tiene muchos y además cortos mientras que los flagelos son largos y suele haber uno por célula. Además el movimiento que proporcionan es diferente. Los cilios intervienen en el movimiento extracelular y los flagelos intervienen en el movimiento de células (Ej. Espermatozoides).

   ® Estructura: se anclan dentro del citoplasma de la célula, están recubiertos por membrana plasmática y en su interior tienen microtúbulos. La zona que se ancla dentro de la célula se denomina corpúsculo basal que tiene la misma estructura que un centríolo y de ese corpúsculo basal dentro del citoplasma parten unas estructuras proteicas denominadas raíces ciliares. El axón es la estructura que sobresale de la célula que se encuentra revestido por membrana plasmática.

   ® Estructura del axonema: 9x2 + 2. Los microtúbulos se disponen por pares que se disponen en la parte periférica del axonema y se encuentran dos microtúbulos centrales. El axonema es completo y el B comparte protofilamentos con el microtúbulo A. Asociadas los microtúbulos se encuentran una serie de proteínas. Uniendo un doblete con otro se encuentra una proteína que es la nexina que son puntos de unión de un doblete a otro. De cada microtúbulo A parten dos lazos proteicos de dineina, uno externo y otro interno. 

La dineina se puede unir al microtúbulo adyacente. Gracias a esto se produce el movimiento. Partiendo de cada microtúbulo y dirigiéndose hacia el centro hay unas estructuras proteicas determinadas espinas radiales que van desde la periferia hacia el centro que terminan alrededor de otra estructura proteica que rodea a los microtúbulos centrales que es la vaina interna. Los dos microtúbulos son completos e independientes, no comparten ningún protofilamento.

® Los microtúbulos del axonema tienen longitudes distintas. La longitud del axonema en caso de los cilios suele ser entre 2-10 m, en el caso de los flagelos pueden ser hasta de mm. En cuanto al diámetro de cilios y flagelos es del orden de 0,25 m.

A nivel de la membrana plasmática hay una zona de transición que al hacer un corte transversal se observa que hay 9 microtúbulos pero faltan los 2 microtúbulos centrales, pero en vez de esos dos microtúbulos centrales existe una condensación denominada placa basal.

Por debajo de la zona de transición se encuentra el corpúsculo basal que está formado por un centríolo y a partir de los microtúbulos del centríolo se organizan los microtúbulos del axonema, de tal manera que el microtúbulo A y B del axonema son continuación del centríolo.

El diámetro del corpúsculo basal es del orden de 0,2 m y tiene 0,4 m de longitud.


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MOVIMIENTO CILIAR

   ® Los dobletes están unidos por dineina, la dineina se une por la base al microtúbulo A y la cabeza se une al microtúbulo B del microtúbulo adyacente. Al desplazarse la dineina que se encuentra unida al microtúbulo A la cabeza de dineina se desplaza sobre el microtúbulo B y tira del microtúbulo A del otro microtúbulo adyacente.

   ® El movimiento ciliar es un movimiento ondulatorio.




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