El citoesqueleto
consiste en una red de filamentos de proteínas que se extienden por el
citoplasma de todas las células eucariotas. El citoesqueleto proporciona un
andamiaje celular que da la forma a la célula y organiza todo el citoplasma.
Además es el responsable de los movimientos de la célula y de los movimientos
de los diferentes orgánulos. Es una estructura dinámica que está cambiando
continuamente dentro de la célula.
Se compone de:
- Filamentos de
actina o microfilamentos.
- Microtúbulos.
- Filamentos
intermedios.
FILAMENTOS DE ACTINA
Están
constituidos por actina que es una proteína de gran importancia biológica tanto
cuantitativamente como cualitativamente. Representa entre el 5-10% de todas las
proteínas de la célula y en células musculares representa el 20% del total.
Muchas de las
funciones celulares están relacionadas.
Aparecen en
diversas formas, sólo van a ser visibles al microscopio en forma de actina
polimerizada. A microscopía electrónica en cuanto a su ultraestructura se
observa la actina en forma de filamentos, filamentos de un diámetro aproximado
de entre 6-8 nm y en cuanto a su longitud es variable porque están cambiando
constantemente.
No suelen aparecer
asilados, sino que suelen aparecer agrupados formando haces de filamentos de
actina o también formando redes. Son muy abundantes por debajo de la membrana
plasmática. También se encuentran en las microvellosidades, zonulas adherentes
y contactos focales.
La actina se aisló
en 1942 a partir de células musculares. En un principio se pensaba que sólo
aparecen en las células musculares pero luego se comprobó que aparecen en todas
las células eucariotas. Se han descrito 6 tipos de actina en los mamíferos, 4
apareciendo en células musculares y los otros 2 tipos en células no musculares. .
Las moléculas
aisladas de actina son proteínas globulares constituidas por un monómero que es
el que se conoce con el nombre de actina G (actina globular). Cada uno de éstos
monómeros tiene un sitio de unión al ATP o al ADP. Aproximadamente el 50% de la
actina de la célula se encuentra en forma globular. Esos monómeros de actina G
polimerizan para formar los filamentos de actina F (actina fibrilar). Cada
filamento de actina F está constituido por dos hebras de actina G que se
enrollan en hélice. Todas están enrolladas en las misma dirección y tienen un
extremo más (+) y un extremo menos (-), esa polaridad es importante para el
ensamblaje de actina.
Dinámica de la
actina: la polimerización de la actina sigue un proceso en dos fases:
- Nucleación:
es la formación de un pequeño agregado constituido por tres molécula de actina
G.
- Crecimiento:
se van añadiendo monómeros a ambos extremos, pero en un extremo los monómeros
se unen a más velocidad (extremo +) que por el otro. Un extremo crece entre
5-10 veces más rápido que el otro extremo (extremo -).
De esa manera se forman
los filamentos de actina. Los monómeros de actina G unidos al ATP son los que
se unen con mayor afinidad al extremo del filamentos (bien al extremo + ó -).
Libres en el citoplasma monómeros de actina-G con ATP. En el momento en que se
une el filamento, el ATP se hidroliza y pasa a ADP. Los que llevan el ATP unido
polimerizan más rápido que los que llevan ADP. Se puedne unir a los dos
extremos del filamento. Cuando es necesario, ese filamento puede
despolimerizarse, acortándose el filamento. Existe un equilibrio dentro de la
célula entre la actina G y la actina F dependiendo de la concentración de
monómeros libres en el citoplasma. Lo que se pierden son unidades de actina G
con ADP, se denomina “intercambio rotatorio”.
En este proceso intervienen
proteínas que de alguna manera pueden estabilizar o desestabilizar al filamento
y existen drogas que ayudan al ensamblaje o desembalaje (Ej. Citocalasina:
cuando se une al extremo + del filamento bloquea su polimerización; faloidina:
se une a los filamentos de actina e inhibe su despolimerización).
Proteínas de unión a la actina:
1 – Proteínas
estructurales:
- Formadores de
haces.
- Formadores de
redes.
2 – Proteínas
reguladoras:
- No motoras.
- Motoras.
Proteínas
estructurales formadoras de haces:
- -actinina:
se dispone entre los filamentos de actina, une unos filamentos de actina a
otros filamentos de actina para formar haces que quedan paralelos entre sí con
un espacio de aproximadamente 40 nm y que permite a las proteínas reguladoras
unirse a los filamentos de actina.
- Fimbrina: une
también filamentos de actina para formar haces paralelos. El espacio que queda
es de aproximadamente 14 nm. Aparece en los filamentos de actina de las
microvellosidades.
- Villina:
también aparece formando los haces de filamentos de actina. Se encuentra en las
microvellosidades del epitelio intestinal.
Proteínas
estructurales formadoras de redes:
- Filamina: es
un dímero en forma de horquilla, cada extremo de la horquilla se une a los
extremos de actina. Formándose una red de filamentos de actina, una malla. Esa
red es muy abundante por debajo de la membrana plasmática de las células
(corteza celular), funciona como soporte estructural de la superficie de la
célula.
- Distrofina:
se une a los filamentos de actina y a una proteína de la membrana de las
células musculares. Síndrome de Duchene, síndrome de Becker.
Proteínas
estructurales formadoras de fibras de estrés:
fijan las fibras de estrés a la membrana plasmática y es lo que sucede
en los contactos focales como un andamiaje particular. Hay filamentos de actina
que normalmente forman haces, esas fibras de actina se unen a las proteínas de
la membrana plasmática a través de la vinculina y de la talina, en esos puntos
hay un gran número de filamentos de actina formando haces que es lo que se
denominan fibras de estrés, en el caso de los contactos focales y proporcionan
gran resistencia a los contactos focales y es lo denominados fibra de estrés.
Proteínas
reguladoras no motoras:
1. Proteínas
secuestradoras de monómeros de actina:
- Cofilina: es
una proteína que se une a los monómeros de actina principalmente a los unidos a
ADP. Aumenta la velocidad de disociación de los monómeros de actina. Interviene
en la despolimerización de la actina.
- Profilina:
hace que se suelte la cofilina y que se produzca el intercambio de ADP por ATP
en el monómero de actina. Interviene en la polimerización de la actina. Las
profilinas que se encuentran en las células son las responsables de muchos
tipos de alergia.
- Timosina: se
une a los monómeros de actina e inhibe su polimerización, impide que se forme
el polímero de actina.
2. Proteínas de
coronación, de encapuchamiento o bloqueadoras de filamentos de actina:
- Cap Z:
aparecen en las células musculares asociadas a la estructura que forman los
filamentos de actina y miosina denominada sarcómera. Bloquea la
despolimerización de los filamentos de actina.
3. Proteínas de
fragmentación que se unen a los filamentos de actina y los rompen. Hacen que se
acorten y en muchas ocasiones se pueden formar diferentes ramas.
- Cofilina
- Villina
- Arp 2/3:
forma ramas en los filamentos de actina.
Proteínas reguladoras
motoras.
- Miosina: la
proteínas principal reguladora de la unión de actina puede desplazarse a través
del filamento de actina o permite el deslizamiento de un filamento de actina
sobre otro. Se necesita ATP. Se han descrito hasta 14 tipos distintos de
miosina (miosina I, miosina II, etc). La que más se conoce es filamentos de
actina y miosina denominada sarcómera. Bloquea la despolimerización de los
filamentos de actina.
3. Proteínas de
fragmentación que se unen a los filamentos de actina y los rompen. Hacen que se
acorten y en muchas ocasiones se pueden formar diferentes ramas.
- Cofilina
- Villina
- Arp 2/3:
forma ramas en los filamentos de actina.
Proteínas
reguladoras motoras.
- Miosina: la
proteínas principal reguladora de la unión de actina puede desplazarse a través
del filamento de actina o permite el deslizamiento de un filamento de actina
sobre otro. Se necesita ATP. Se han descrito hasta 14 tipos distintos de
miosina (miosina I, miosina II, etc). La que más se conoce es la miosina II
(convencional) que aparece en las células musculares; los otros tipos de
miosina se denominan no convencionales.
Miosina II: la
molécula de miosina II está constituida por 6 cadenas, 4 cadenas ligeras y 2
cadenas pesadas. Las 2 cadenas pesadas tiene la forma de un “palo de golf”.
Tienen la cabeza más gruesa y una cola enrollada. Por la cabeza globular se une
a los filamentos de actina y en esa zona se unen las 4 cadenas ligeras. Estas cadenas
pesadas tienen 2 partes, la zona de la cabeza se denomina meromiosina pesada y
la zona de las colas que se denomina meromiosina ligera. Estas moléculas de
miosina se asocian entre sí para formar los filamentos de miosina y se asocian
por la región de las colas pero guardando un cierto grado de desplazamiento de
unas cabezas sobre las otras. Se unen al filamento de la cabeza, la zona de la
cabeza con respecto a la otra tiene cierto grado de giro y desplaza los
filamentos de actina.
Miosina I: es más
pequeña y también tiene una región de cabeza y una cola. En este caso la región
de las colas es más corta. Por la región de la cabeza se une al filamento de
actina y por la cola a otro orgánulos y va a hacer que se desplace dicho
orgánulo.
Funciones de la
actina:
- En las
células musculares intervienen en la contracción muscular, constituyendo las
sarcómeras.
- Son el
soporte mecánico de varias estructuras (de las microvellosidades;
estereocilios; pseudópodos, filopodios y lamelipodios, estos tres son
expansiones del citoplasma de la célula que aparecen en algunos tipos
celulares, los pseudópodos intervienen en procesos de fagocitosis y los
filopodios y lamelipodios en procesos de movimiento celular, para desplazara la
célula; micropúas).
- Interviene en
le proceso de citocinésis. Los filamentos de actina forman un anillo contráctil
para dividir el citoplasma en dos.
- Intervienen
en el sistema de anclaje de las células (en los contactos focales y en las
zonulas adherentes).
- Intervienen
en la morfogénesis de las células, durante el desarrollo embrionario las
células se modifican. Los filamentos de actina son los responsables de cambios
en la forma de las células.
- La actina
aparece en algunos espermatozoides de algunas especies (no en el caso humano).
La actina polimeriza cuando se va a producir la fecundación para cambiar la
forma del espermatozoide.
- Es la
responsable de los movimientos ameboides o de arrastre celular. En la célula la
zona periférica de la célula donde se encuentra la actina polimerizada se
denomina ectoplasma y la zona central donde se encuentra la actina
despolimerizada se denomina endoplasma. Por un estímulo, una región de la
corteza celular los filamentos de actina se pueden despolimerizar, al
despolimerizarse los filamentos en una región celular todo el citoplasma se
puede desplazar hacia esa región. Cuando la célula se mueve por movimiento
ameboide se despolimeriza una región y el citoplasma se desplaza por esa
región, en el extremo opuesto se produce una retacción del extremo posterior,
con lo cual la célula va como “raptando” por el sustrato.
FILAMENTOS INTERMEDIOS
Tienen un diámetro mayor que el diámetro de los filamentos de
actina. Su diámetro esta entre 8-10 nm.
Aparecen solos como filas o bien formando haces. Son de naturaleza
homogenia y son muy estables. No necesitan ni ATP ni GTP para polimerizar.
Están presentes en todas las células eucariotas.
En cuanto a su composición química la naturaleza proteica de
los filamentos intermedios es muy variable, todos tienen una estructura básica
común. Partiendo de esa estructura básica común de cada proteína, esas
moléculas proteicas van a ir polimerizando para constituir los filamentos
intermedios.
La estructura básica tiene un eje central en -hélice con dos
extremos, uno es la cabeza (que posee el grupo N-terminal) y otro es la cola
(que posee el grupo C-terminal) que es un monómero de la proteína. Varía el
tamaño y la estructura de las colas y de las cabezas de una proteína a otra.
Estos monómeros van a polimerizar para constituir los filamentos.
Dos monómeros se asocian de forma paralela para constituir un
dímero y se asocian de forma paralela. Dos dímeros se unen de forma
antiparalela para constituir un tetrámero y además normalmente guardan cierto
desfase. La unión de tetrámeros de forma lineal da un protofilamento. Los
protofilamentos tienen entre 2-3 nm de diámetro. La asociación de dos
protofilamentos de forma paralela da una protofibrilla con un diámetro de entre
4-5 nm y la asociación de 4 protofibrillas da el filamento intermedio con un
diámetro de entre 8-10 nm.
Tipos de proteínas
que forman parte de los filamentos intermedios: se han descrito hasta 50
proteínas que forman parte de los filamentos intermedios y se han agrupado en 6
clases en relación con la similitud entre sus frecuencias de aminoácidos.
- Tipo I.
a) Queratinas
ácidas: aparecen en las células epiteliales.
- Tipo II:
a) Queratinas
básicas y neutras: también aparecen en células epiteliales. Hay más de 20 tipos
distintos.
- Tipo III:
a) Vimentina:
aparece en fibroblastos, glóbulos blancos y células en desarrollo.
b) Desmina:
aparece en células musculares en la línea Z en los límites de la sarcómera.
c) GFAP (proteína
glial fibrilar ácida): aparece en los astrositos, en células de Scwann que forman la mielina de los axones.
d) Periferina:
aparece en neuronas del sistema nervioso periférico.
e) Plasticina:
aparecen en células de le vía visual en regeneración.
- Tipo IV:
a) Neurofilamentos:
en neuronas del sistema nervioso central. Tipos L, M, H, etc.
b) -internexina:
en neuronas durante el desarrollo.
c) Gefiltina:
también aparecen en la vía visual en regeneración.
- Tipo V:
a) Laminas :
aparecen dentro del núcleo. Se incluyen las proteínas que forman parte de la
lámina nuclear. Tipos A, B, C, etc.
- Tipo VI:
a) Nestina:
durante el desarrollo en células musculares y en células nerviosas.
b) Filensina:
durante la diferenciación del cristalino en los vertebrados.
También se pueden unir otras proteínas a los filamentos
intermedios:
- A la
queratina se une la filagrina.
- A la desmina
se une la plectina.
Los filamentos intermedios son estables pero también pueden
polimerizarse y despolimerizarse (que normalmente se produce por fosforilación
de proteínas de filamentos intermedios) y si se desfosforila se vuelven a
polimerizarse los filamentos intermedios.
Es lo que sucede por ejemplo en las láminas nucleares durante
la mitosis en la división de las células.
Funciones de los
filamentos intermedios:
- La función
principal es proporcionar una estabilidad mecánica a la célula. Los filamentos
intermedios se fijan por ejemplo a la envuelta nuclear y hacen que el núcleo se
mantenga en una posición determinada; también sucede con otros orgánulos y los
filamentos intermedios hacen que se mantengan en una posición determinada
dentro de la célula.
- Forman parte
del sistema de anclaje a las células.
- Integración
de todo el citoesqueleto de la célula. Los filamentos intermedios pueden
mantenerse unidos a filamentos de actina a través de otras proteínas como por
ejemplo la plectina.
- Se necesitan
fundamentalmente en aquellas células que están sometidas a gran variedad de
tensiones mecánicos (Ej. Células de la piel).
Patologías
relacionadas con los filamentos intermedios: debidas a mutaciones en la
secuencia que codifica para la proteína que forman los filamentos intermedios.
- Queratinas:
dermatitis.
- Neurofilamentos:
esclerosis lateral amiotrófica / atrofia muscular espinal infantil.
- Desmina:
cardiomiopatías congénitas.
- Vimentina:
formación de cataratas.
- Plectina:
epidermolisis ampollosa más distrofia muscular.
MICROTÚBULOS
® Estructuras que
componen el citoesqueleto que tienen un diámetro aproximado de 25 nm. Son
cilindros huecos. Son estructuras muy dinámicas, similares a lo que sucede con
los filamentos de actina, están continuamente ensamblándose y desensamblándose.
Intervienen en diferentes tipo de movimientos celulares.
Intervienen en el transporte de orgánulos dentro de la
célula.
Intervienen en la separación de los cromosomas durante la
división celular.
® Se componen de un
único tipo de proteína que es la tubulina.
Esa tubulina es un dímero formado por dos subunidades, la
alfa tubulina y la beta tubulina. También están la gamma tubulina pero aparece
en los centros organizadores de microtúbulos. Esas moléculas de tubulina
polimerizan para constituir un microtúbulo.
® Se van uniendo los dímeros de tubulina uno
a continuación de otro, la cabeza con la cola. La unión de / tubulina
constituye un protofilamento. La unión de 13 protofilamentos constituye un
microtúbulo hueco. Las proteínas de los protofilamentos se unen guardando un
cierto desfase con respecto al que tiene el de al lado. Esos 13 protofilamentos
forman un cilindro hueco y ese espacio hueco es de alrededor de 14 nm. En el
microtúbulo se tiene un extremo más y un extremo menos. Crecerá el microtúbulo
más rápido por el extremo más. Tanto la alfa tubulina como la beta tubulina se
unen a GTP y ese GTP hidroliza a GDP, pero sólo el de la beta tubulina. Cuando
las dos subunidades están unidas al GTP esos dímeros se unen al microtúbulo,
una vez unido el GTP de la subunidad beta se hidroliza a GDP y en esa forma
tiene menor afinidad por el microtúbulo y se suelta.
Existe un equilibrio entre
la cantidad de tubulina libre y la cantidad de tubulina asociada a los
microtúbulos y es lo que da lugar a que el microtúbulo se acorte o se
alargue. El extremo que lleva unido más
moléculas de GTP se alagar, en cambio el extremo con menos molécula de GTP
unidas se acorta.
® El proceso de
alargamiento y acortamiento puede estar influenciado por diversas drogas entre
las que se encuentran la colchicina y la colcemida que estabilizan a los
microtúbulos, inhiben la polimerización del microtúbulo, inhiben la división de
las células. Otras drogas utilizadas para el tratamiento del cáncer como son la
vincristina o la vimblastina que ambas se emplean en quimioterapia o el taxol
que inhiben la división de las células al actuar sobre los microtúbulos.
® Dentro de las
células esos microtúbulos se organizan alrededor de un centro organizador de
microtúbulos que es el centrosoma. Se organiza con el extremo menos cerca del
centrosoma y el extremo más alejado del centrosoma estableciéndose una
polaridad celular.
Crecerá el microtúbulo más rápido por el extremo más. Tanto
la alfa tubulina como la beta tubulina se unen a GTP y ese GTP hidroliza a GDP,
pero sólo el de la beta tubulina. Cuando las dos subunidades están unidas al
GTP esos dímeros se unen al microtúbulo, una vez unido el GTP de la subunidad
beta se hidroliza a GDP y en esa forma tiene menor afinidad por el microtúbulo
y se suelta. Existe un equilibrio entre la cantidad de tubulina libre y la
cantidad de tubulina asociada a los microtúbulos y es lo que da lugar a que el
microtúbulo se acorte o se alargue. El
extremo que lleva unido más moléculas de GTP se alagar, en cambio el extremo
con menos molécula de GTP unidas se acorta.
® El proceso de
alargamiento y acortamiento puede estar influenciado por diversas drogas entre
las que se encuentran la colchicina y la colcemida que estabilizan a los
microtúbulos, inhiben la polimerización del microtúbulo, inhiben la división de
las células. Otras drogas utilizadas para el tratamiento del cáncer como son la
vincristina o la vimblastina que ambas se emplean en quimioterapia o el taxol
que inhiben la división de las células al actuar sobre los microtúbulos.
® Dentro de las
células esos microtúbulos se organizan alrededor de un centro organizador de
microtúbulos que es el centrosoma. Se organiza con el extremo menos cerca del
centrosoma y el extremo más alejado del centrosoma estableciéndose una
polaridad celular.
® El centrosoma está
constituido por dos centríolos dispuestos uno perpendicularmente al otro, ese
par de centríolos es lo que se denomina diplosoma. Alrededor de los centríolos
se dispone un material pericentriolar donde, entre otras proteínas se ha
encontrado la gamma tubulina. No se sabe aún muy bien cómo se organizan los
microtúbulos alrededor del centrosoma. Lo que parece es que los centríolos no
son responsables de la organización de los microtúbulos sino que parece que a partir
de ese material pericentriolar parten los extremos menos de los microtúbulos.
® Proteínas
acopladas a los microtúbulos:
- Proteínas
estructurales que estabilizan a los microtúbulos:
a) MAP (proteínas
asociadas a los microtúbulos). Según el tipo celular se encuentra un tipo u
otro tipo distinto. Su distribución es distinta de un tipo celular a otro.
Estabilizan a los microtúbulos. Tanto la MAP 1 como la MAP 2 se encuentran en
neuronas y también hay otra proteína asociada a los microtúbulos que es la
proteína tau que es la responsable de la enfermedad de Alzheimer. También
existe la MAP 3. La MAP 4 se encuentra en todas las células excepto en las
neuronas. Las proteínas MAP están reguladas y controladas por procesos de
fosforilación y desfosforilacion de tal manera que pueden estabilizar o no a
los microtúbulos.
- Proteínas
motoras: intervienen en el movimiento. Se asocian a los microtúbulos e
intervienen en el movimiento de orgánulos celulares. Tienen una estructura
bastante parecida.
a) La familia
dineina: poseen un dominio de cabeza y una base. Por el dominio de cabeza se
une al microtúbulo y por la base se une a otros orgánulos (Ej. Vesículas). Se
mueven a lo largo del microtúbulo del extremo más al extremo menos.
b) La familia
quinesina: tienen dominio de cabeza y una base o cola. Por el dominio de cabeza
se unen al microtúbulo y por la base o cola se unen a otros orgánulos. Se
desplaza a lo largo del microtúbulo del extremo menos al extremo más. Se han
descrito algunas quinesinas que se desplazan del extremo m´nas el extremo
menos.
® Funciones de los
microtúbulos:
- Su principal
función es intervenir en la división celular ya que son los responsables de la
división de los cromosomas.
- En células en
interfase son los responsables de establecer una polaridad dentro de la célula.
Debe haber una unión de los microtúbulos a otros orgánulos del citoplasma (Ej.
Relación con el RE, aparato de Golgi para mantener a esos orgánulos en una
posición determinada) En las neuronas, en el axón todos los microtúbulos se
disponen con el extremo menos hacia el cuerpo celular y el extremo más hacia el
axón y en las dendritas se disponen en ambas direcciones. En el axón siempre se
encuentra la proteína tau mientras que en las dendritas se encuentra la
proteína MAP 2.
- Intervienen
en el transporte de vesículas a lo largo del citoplasma que lo hacen mediante
la unión a las proteínas motoras (dineina y quinesina). La proteína motora se
desplaza a lo largo del microtúbulo quedando unido el orgánulo a dichas
proteínas y desplazándose sobre los microtúbulos.
- Hay
microtúbulos lábiles que son los que forman parte del citoesqueleto de la célula
junto con los microfilamentos y los filamentos intermedios. También existen
microtúbulos estables que forman estructuras estables dentro de la célula y
forman parte de los centriolos y de los cilios y flagelos.
CENTRIOLOS
® Son cilindros
huecos delimitados por tripletes de microtúbulos. Hay 9 grupos de 3
microtúbulos y tienen una estructura de 9x3 + 0. Se unen 3 microtúbulos (A, B y
C), el microtúbulo A completo pero el B y el C comparten microtúbulos con el
adyacente, son incompletos.
® Esos tripletes de
microtúbulos además de contener alfa y beta tubulina también contienen de gamma
tubulina.
® Del centríolo
parten las fibras transversales de una proteína que es la centrina y parece que
sirven para unir un centríolo a otro. En uno de los extremos del centríolo se
asocian otras estructuras denominadas satélites y apéndices que sirven para la
unión del centríolo al material pericentriolar. Además hay proteínas de unión
de unos tripletes con otros.
CILIOS Y FLAGELOS
® Tienen una
estructura similar a los centriolos. La diferencia es que en el caso de los
cilios, cuando una célula posee cilios tiene muchos y además cortos mientras
que los flagelos son largos y suele haber uno por célula. Además el movimiento
que proporcionan es diferente. Los cilios intervienen en el movimiento
extracelular y los flagelos intervienen en el movimiento de células (Ej.
Espermatozoides).
® Estructura: se
anclan dentro del citoplasma de la célula, están recubiertos por membrana
plasmática y en su interior tienen microtúbulos. La zona que se ancla dentro de
la célula se denomina corpúsculo basal que tiene la misma estructura que un
centríolo y de ese corpúsculo basal dentro del citoplasma parten unas
estructuras proteicas denominadas raíces ciliares. El axón es la estructura que
sobresale de la célula que se encuentra revestido por membrana plasmática.
® Estructura del
axonema: 9x2 + 2. Los microtúbulos se disponen por pares que se disponen en la
parte periférica del axonema y se encuentran dos microtúbulos centrales. El
axonema es completo y el B comparte protofilamentos con el microtúbulo A.
Asociadas los microtúbulos se encuentran una serie de proteínas. Uniendo un
doblete con otro se encuentra una proteína que es la nexina que son puntos de
unión de un doblete a otro. De cada microtúbulo A parten dos lazos proteicos de
dineina, uno externo y otro interno.
La dineina se puede unir al microtúbulo
adyacente. Gracias a esto se produce el movimiento. Partiendo de cada
microtúbulo y dirigiéndose hacia el centro hay unas estructuras proteicas
determinadas espinas radiales que van desde la periferia hacia el centro que
terminan alrededor de otra estructura proteica que rodea a los microtúbulos
centrales que es la vaina interna. Los dos microtúbulos son completos e
independientes, no comparten ningún protofilamento.
® Los microtúbulos del axonema tienen longitudes distintas.
La longitud del axonema en caso de los cilios suele ser entre 2-10 m, en el
caso de los flagelos pueden ser hasta de mm. En cuanto al diámetro de cilios y
flagelos es del orden de 0,25 m.
A nivel de la membrana plasmática hay una zona de transición
que al hacer un corte transversal se observa que hay 9 microtúbulos pero faltan
los 2 microtúbulos centrales, pero en vez de esos dos microtúbulos centrales
existe una condensación denominada placa basal.
Por debajo de la zona de transición se encuentra el
corpúsculo basal que está formado por un centríolo y a partir de los
microtúbulos del centríolo se organizan los microtúbulos del axonema, de tal
manera que el microtúbulo A y B del axonema son continuación del centríolo.
El diámetro del corpúsculo basal es del orden de 0,2 m y
tiene 0,4 m de longitud.
XXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXX
XXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXXX
MOVIMIENTO CILIAR
® Los dobletes están
unidos por dineina, la dineina se une por la base al microtúbulo A y la cabeza
se une al microtúbulo B del microtúbulo adyacente. Al desplazarse la dineina
que se encuentra unida al microtúbulo A la cabeza de dineina se desplaza sobre
el microtúbulo B y tira del microtúbulo A del otro microtúbulo adyacente.
® El movimiento
ciliar es un movimiento ondulatorio.
No hay comentarios:
Publicar un comentario
TU COMENTARIO O SUGERENCIA NOS HARÁ CRECER